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核糖體結合位點,核糖體p位點是密碼子結合位點嗎

2024-03-20 03:10分類: 國際預科留學 閱讀:

1、核糖體p位點是密碼子結合位點嗎

是的,

末端附近的起始密碼子AUG。 mRNA首先與核糖體的P位點結合。核糖體通過使用原核生物中的mRNA的Shine-Dalgarno序列和真核生物中的Kozak盒來識別起始密碼子。",

翻譯共折疊

核糖體積極參與蛋白質折疊[8]。在某些情況下,核糖體對于獲得功能性蛋白質至關重要。例如,深度打結蛋白質的折疊依賴于核糖體將鏈條推過附著的環[9]。

添加不依賴翻譯的氨基酸

核糖體質量控制蛋白Rqc2的存在與mRNA非依賴性的蛋白質多肽鏈的延伸相關[10]。這種延伸是核糖體通過Rqc2帶來的tRNA添加CAT尾部的結果。

肽基轉移和肽基水解

核糖體在肽基轉移和肽基水解這兩個極其重要的生物過程中起催化作用。

分類

細菌核糖體

細菌的核糖體70S核糖體由30S的小亞基和50S的大亞基組成。30S小亞基含有16S RNA(1540個核苷酸)和21種核糖體蛋白質;大亞基由5S RNA(120個核苷酸)、23S RNA(2900個核苷酸)及31個核糖體蛋白組成[5]。

真核生物核糖體

真核生物的核糖體80S 核糖體定位于其胞質。每個核糖體由40S小亞基和60S大亞基組成。40S亞基具有18S RNA(1900個核苷酸)和33個蛋白質[11][12]。60S大亞基由5S RNA(120個核苷酸)、28S RNA(4700個核苷酸)、5.8S RNA(160個核苷酸)和46個核糖體蛋白組成[5][11][12]。

線粒體核糖體和質體核糖體

真核生物中,定位于線粒體中的核糖體稱為線粒體核糖體(mitoribosomes),定位于質體的核糖體稱為質體核糖體(plastoribosomes),如定位于葉綠體中的葉綠體核糖體(chloroplastic ribosomes)。它們也是由大小亞基與蛋白質結合的一個70S核糖體,與細菌類似[5]。二者中,葉綠體核糖體比線粒體核糖體更接近細菌。線粒體中的許多核糖體RNA被縮短,而其5S rRNA被動物和真菌中的其它結構所取代[13]。

藥物化學家利用細菌和真核核糖體的差異來制造抗生素如氨基糖苷類抗生素、四環素類抗生素等蛋白質合成抑制劑類抗生素,特異性地破壞細菌感染。由于它們的結構不同,細菌70S核糖體易受這些抗生素的影響,而真核80S核糖體則不然[14]。盡管線粒體具有與細菌相似的核糖體,但線粒體也不受這些抗生素的影響,因為它們被雙膜包圍,不容易將這些抗生素帶入細胞器[15]。葉綠體也是如此[16]。

游離核糖體

游離核糖體可在細胞質中的任何位置移動,但被排除在細胞核和其它細胞器之外。由游離核糖體生成的蛋白質被釋放到細胞質中并在細胞內使用。由于細胞質含有高濃度的谷胱甘肽,它是一種還原性的環境,因此,細胞質中的游離核糖體不能產生由氧化的半胱氨酸殘基形成的含有二硫鍵的蛋白質。

膜結合核糖體

當核糖體開始合成某些細胞器所需的蛋白質時,核糖體可以與膜結合。在真核細胞中,這種結合發生在粗糙內質網(ER)上。核糖體將新產生的多肽鏈直接插入ER中,這些多肽鏈然后通過分泌途徑被轉運至其目的地。膜結合核糖體產生的蛋白質通常在質膜內使用,或通過胞吐作用從細胞中排出[17]。

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2、核糖體與MRNA的結合部位形成tRNA的結合站點有幾個

核糖體有7個功能部位:

mRNA結合位點:與轉錄來的信使RNA相結合。

P位點:肽酰基tRNA位或者給位,是結合起始tRNA(就是起始密碼子對應的轉運RNA,通常是甲酰甲硫氨酸)的位點。

A位點:氨基酰-tRNA(就是活化的氨基酸與tRNA的結合物)結合位點或受位,結合新進入的氨基酸。

肽基轉移酶活性位點:將肽鏈轉移到另一個氨基酸上面,就是將肽鏈延長。

RNA位點:與核糖體小亞基(5SRNA)的結合位點。注意:核糖體其實是兩個亞基結合起來的,小的叫小亞基,大的叫大亞基。通常,兩個亞基是分開的,只有當開始翻譯的時候才互相結合。

EF-Tu位點:EF-Tu循環位點,可以理解為翻譯過程中能量的供應點。

轉位因子EF-G結合位點:使得新合成的肽鏈轉移到P位點。

所以,與tRNA結合的位點有且只有一個!

謝謝!

核糖體結合位點,核糖體p位點是密碼子結合位點嗎

3、在肽鏈合成中,原核生物核糖體具有結合新進入的氨基酰-tRNA的位點是(\u3000\u3000)。

A.A位

B.P位

C.E位

D.核糖體結合位點

4、原核細胞中核糖體一般結合在哪里

原核細胞核糖體位于核糖體結合位點(ribosomebinding site,簡稱RBS),是指mRNA的起始AUG上游約8~13核苷酸處,存在一段由4~9個核苷酸組成的共有序列-AGGAGG-,可被16SrRNA通過堿基互補精確識別的序列。

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