1、酶是什么？

酶（enzyme）是由活細胞產生的、對其底物具有高度特異性和高度催化效能的蛋白質或RNA。酶的催化作用有賴于酶分子的一級結構及空間結構的完整。若酶分子變性或亞基解聚均可導致酶活性喪失。 酶屬生物大分子，分子質量至少在1萬以上，大的可達百萬。

酶是一類極為重要的生物催化劑（biocatalyst）。由于酶的作用，生物體內的化學反應在極為溫和的條件下也能高效和特異地進行。

結構特性

生物酶是具有催化功能的蛋白質。像其他蛋白質一樣，酶分子由氨基酸長鏈組成。其中一部分鏈成螺旋狀，一部分成折疊的薄片結構，而這兩部分由不折疊的氨基酸鏈連接起來，

而使整個酶分子成為特定的三維結構。生物酶是從生物體中產生的，它具有特殊的催化功能，其特性如下：高效性：用酶作催化劑，酶的催化效率是一般無機催化劑的10^7~10^13倍。

專一性：一種酶只能催化一類物質的化學反應，即酶是僅能促進特定化合物、特定化學鍵、特定化學變化的催化劑。

來源

百度百科-生物酶

百度百科-酶

2、酶名詞解釋

酶是由生物活細胞產生的、對作用底物具有高度特異性和高度催化效能的蛋白質或者核糖核酸（RNA）。

酶的化學本質是蛋白質或者RNA，具有生物分子的一級、二級、三級，乃至四級結構。酶的催化作用有賴于酶分子一級結構和空間結構的完整性。按照酶分子組成的不同，酶可以分為單純酶和結合酶，僅僅含有蛋白質的稱為單純酶，由酶蛋白和輔因子組成的稱為結合酶。酶分子變性或亞基解聚均可以導致酶活性喪失。

酶的催化作用有賴于酶分子的一級結構及空間結構的完整。若酶分子變性或亞基解聚均可導致酶活性喪失。酶屬生物大分子，分子質量至少在1萬以上，大的可達百萬。

隨著人們對酶分子的結構與功能、酶促反應動力學等研究的深入和發展，逐步形成酶學（enzymology）這一學科。酶的化學本質是蛋白質（protein）或RNA（Ribonucleic Acid），因此它也具有一級、二級、三級，乃至四級結構。

按其分子組成的不同，可分為單純酶和結合酶。僅含有蛋白質的稱為單純酶；結合酶則由酶蛋白和輔助因子組成。例如，大多數水解酶單純由蛋白質組成；黃素單核苷酸酶則由酶蛋白和輔助因子組成。結合酶中的酶蛋白為蛋白質部分，輔助因子為非蛋白質部分，只有兩者結合成全酶才具有催化活性。

3、什么是酶？

酶是由活細胞產生的具有催化活性和高度選擇性的特殊有機物。

關于酶有以下幾點：

1.催化特定化學反應的蛋白質、RNA或其復合體。是生物催化劑，能通過降低反應的活化能加快反應速度，但不改變反應的平衡點。絕大多數酶的化學本質是蛋白質。

2.酶的特性，高效性，酶的催化效率比無機催化劑更高，使得反應速率更快。專一性，一種酶只能催化一種或一類底物，如蛋白酶只能催化蛋白質水解成多肽。多樣性，酶的種類很多，大約有4000多種。溫和性，是指酶所催化的化學反應一般是在較溫和的條件下進行的。活性可調節性，包括抑制劑和激活劑調節、反饋抑制調節、共價修飾調節和變構調節等。有些酶的催化性與輔因子有關。易變性，由于大多數酶是蛋白質，因而會被高溫、強酸、強堿等破壞。

3.一般來說，動物體內的酶最適溫度在35到40℃之間，植物體內的酶最適溫度在40-50℃之間；細菌和真菌體內的酶最適溫度差別較大，有的酶最適溫度可高達70℃。動物體內的酶最適PH大多在6.5-8.0之間，但也有例外，如胃蛋白酶的最適PH為1.8，植物體內的酶最適PH大多在4.5-6.5之間。

4.酶的這些性質使細胞內錯綜復雜的物質代謝過程能有條不紊地進行，使物質代謝與正常的生理機能互相適應．若因遺傳缺陷造成某個酶缺損，或其它原因造成酶的活性減弱，均可導致該酶催化的反應異常，使物質代謝紊亂，甚至發生疾病．因此酶與醫學的關系十分密切。每個細胞由于酶的存在才表現出種種生命活動，體內的新陳代謝才能進行。酶是人體內新陳代謝的催化劑，只有酶存在，人體內才能進行各項生化反應。

4、酶的特點

酶的特點如下：

1、酶具有高效率的催化能力；其效率是一般無機催化劑的10的7次冪～10的13次冪。

2、酶具有專一性，每一種酶只能催化一種或一類化學反應。

3、酶在生物體內參與每一次反應后，它本身的性質和數量都不會發生改變（與催化劑相似）。

4、酶的作用條件較溫和。酶所催化的化學反應一般是在比較溫和的條件下進行的。在最適宜的溫度和PH條件下，酶的活性最高。溫度和PH偏高或偏低，酶活性都會明顯降低。

過酸、過堿或溫度過高，會使酶的空間結構遭到破壞，使酶永久失活。0℃左右時，酶的活性很低，但酶的空間結構穩定，在適宜的溫度下酶的活性可以升高。酶對化學反應的催化效率稱為酶活性。

5、活性可調節性。

6、有些酶的催化性與輔因子有關。

7、易變性：大多數酶都是蛋白質，因而會被高溫、強酸、強堿等破壞。

酶作用機理：

1、趨近效應和定向效應

酶可以將它的底物結合在它的活性部位由于化學反應速度與反應物濃度成正比，若在反應系統的某一局部區域，底物濃度增高，則反應速度也隨之提高，此外，酶與底物間的靠近具有一定的取向，這樣反應物分子才被作用，大大增加了ES復合物進入活化狀態的機率。

2、張力作用

底物的結合可誘導酶分子構象發生變化，比底物大得多的酶分子的三、四級結構的變化，也可對底物產生張力作用，使底物扭曲，促進ES進入活性狀態。

3、酸堿催化作用

酶的活性中心具有某些氨基酸殘基的R基團，這些基團往往是良好的質子供體或受體，在水溶液中這些廣義的酸性基團或廣義的堿性基團對許多化學反應是有力的催化劑。

4、共價催化作用

某些酶能與底物形成極不穩定的、共價結合的ES復合物，這些復合物比無酶存在時更容易進行化學反應。

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